Apolipoprotéine H

L’Apolipoprotéine H (ApoH) est une glycoprotéine plasmatique d'environ 50 kDa, qui circule dans le sang sous forme libre ou liée à des lipoprotéines (chylomicrons, LDL, VLDL et HDL). Elle est isolée dans la fraction lipoprotéine du plasma pour la première fois en 1961 par H. E. Schultze, qui l’appelle Beta-2 glycoprotéine 1 (B2GP1) puisqu’il la trouve dans la fraction des beta2-globulines. Ses autres synonymes sont Activated protein C-binding protein, APC inhibitor, Anticardiolipin cofactor.

Sa fonction principale n’a pas encore été élucidée in vivo, mais des études in vitro ont montré que la protéine ApoH se lie aux structures et molécules chargées négativement, notamment les phospholipides anioniques, l’héparine, les cellules apoptotiques, etc. 

La protéine ApoH participe aussi à la phase aigüe de l’inflammation et se lie à des agents infectieux. ApoH-Technologies utilise précisément cette propriété et propose des outils de capture, de concentration et de purification des micro-organismes infectieux.

La protéine ApoH est disponible en solution, purifiée à partir d’albumine humaine.

Après purification, la protéine est activée et stabilisée par des méthodes brevetées et un savoir-faire industriel. Elle peut ensuite être utilisée en solution ou fixée sur un support solide adapté à la méthode de détection. Ainsi l’ApoH s’intègre facilement dans les méthodes standards de détection :

• en ajoutant une étape rapide de prétraitement de l'échantillon en concentrant des agents infectieux sur des billes magnétiques ;

• en remplaçant une molécule active comme l’anticorps de capture en ELISA sandwich.